Hidrólise enzimática de fibras de cotilédones de soja e caracterização das frações sólidas e solúveis

Resumo

O objetivo deste trabalho foi determinar as melhores condições de hidrólise enzimática de fibras alimentares de cotilédones de soja, original (FAO) e micronizada (FAM), e caracterizar os hidrolisados sólidos e solúveis. As amostras foram hidrolisadas com carboidrase (200 µL g-1, durante 12 horas, a 30oC) ou com protease (150 µL g-1, durante 5 horas, a 55oC). A fração sólida das amostras tratadas com carboidrase teve redução de 73% dos carboidratos e de 50% dos ácidos urônicos iniciais; houve aumento da concentração de proteínas e aumento da solubilidade e volume de intumescimento comparado com o material não hidrolisado. Proteínas de reserva da soja – beta-conglicinina e glicinina – foram extraídas das fibras alimentares não hidrolisadas e identificadas por eletroforese. A protease solubilizou 54% do total de proteínas das amostras e formou peptídeos com peso molecular menor que 10 KDa e uma banda de peso molecular próximo aos 25 KDa, provavelmente glicoproteína de parede celular, e deixou uma fração sólida com 76% de fibras alimentares totais. A microscopia eletrônica de varredura mostrou alterações físicas para a FAO hidrolisada com protease, com superfície mais porosa do que a FAM. O tratamento enzimático foi efetivo em alterar a composição química e estrutural das fibras, dando novas perspectivas para aplicações tecnológicas.